Geschmacksneutrale Gelatinehydrolysate

Funktionelle Lebensmittel haben neben ihrem ernährungsphysiologischen auch einen gesundheitsorientierten Nutzen. Besonders beliebt sind unter den funktionellen Lebensmitteln die Riegelprodukte.

Die Riegel zählen schon seit einiger Zeit zu den Produkten, die immer mehr als kleine bequeme und wohlschmeckende Zwischenmahlzeit verzehrt werden. Für bestimmte Konsumentengruppen erfüllen sie neben dieser Funktion auch noch maßgeschneiderte ernährungsphysiologische Zwecke. So können Riegel beispielsweise in Form von Müsli- und Fruchtriegeln zur Sicherstellung der täglich benötigten Ballaststoffaufnahme beitragen. Riegel können sowohl besondere Aufgaben für sportlich aktive Menschen in Form von Energie- und Proteinriegel erfüllen, als auch in anderer Zusammensetzung den besonderen Ernährungsbedürfnissen von Senioren dienen.

In Abhängigkeit von den Inhaltsstoffen und Herstellungsverfahren lassen sich Riegel in unterschiedliche Kategorien einteilen. Der Einsatz von Gelatine in Riegelprodukten ist hauptsächlich im Bereich Cerealien- und Eiweißriegel sinnvoll. Begründet ist dies in den funktionellen, sensorischen und ernährungsphysiologischen Eigenschaften von Gelatine.

Da bei der Riegelherstellung die Gelbildung kaum eine Rolle spielt, können anstelle von Gelatine problemlos Gelatinehydrolysate eingesetzt werden. Diese sind im Gegensatz zu Gelatine kaltwasserlöslich und haben selbst als 60%ige Lösung eine honigartige Konsistenz. Letztere gewährleistet eine einfache Verarbeitung.

Die Rohmaterialien für die Gewinnung der Gelatinehydrolysate sind Schweineschwarten, Rinderspalt und Ossein (entmineralisierte Knochen). Bei Gelatinehydrolysaten handelt es sich um abgebaute Gelatinen. Dabei wird die Gelierkraft mit Hilfe eiweißabbauender Enzyme bewußt zerstört. Nach der enzymatischen Hydrolyse durchläuft die so gewonnene Proteinlösung mehrere weitere Produktionsschritte. Diese umfassen verschiedene Filtrationen, Anionen- und Kationenaustausch, Vakuumeindampfung, UHT-Sterilisation und Sprühtrocknung. Als Endprodukt entsteht ein feinkörniges, weißes bis leicht gelbliches, fast geruchloses Pulver (Abb. 1).

Das mittlere Molekulargewicht dieser Hydrolysate liegt etwa zwischen 500 und 25 000 Dalton. Die Produkte besitzen keine Gelierkraft. Im Gegensatz zu anderen Proteinhydrolysaten entstehen bei der Herstellung keine Bitterpeptide, so daß man äußerst geschmacksneutrale Proteine erhält. Des weiteren enthalten Gelatinehydrolysate kein Cholesterin und sind frei von Purin.

Ein Unternehmen aus Eberbach stellt zwei unterschiedliche Produktreihen von Gelatinehydrolysaten her: Gelita-Sol und Gelita-Collagel.

Gelita-Sol hat mittlere Molekulargewichte bis ca. 3000 Dalton. Das mittlere Molekulargewicht der Gelita-Collagel-Produkte liegt zwischen 10 000 und 20 000 Dalton. Bei beiden Produktreihen handelt es sich um reine kollagene Eiweiße mit einem Proteingehalt zwischen 89 und 93%, einem Feuchtegehalt zwischen 4,5 und 8,5%, einem Aschegehalt unter 2% und einer Viskosität zwischen 20 und 50 mPas. Letztere wurde in einer 35%igen Lösung bei 25 °C gemessen. In den Handel kommen beide Produkte als Pulver.

Die bei der Riegelherstellung hauptsächlich genutzten technologischen Eigenschaften der Gelatinehydrolysate sind die Klebekraft, die Kaltwasserlöslichkeit, die Schaumbildung und -stabilisierung sowie die Emulsionsbildung und -stabilisierung. Hinzu kommt die Beeinflussung der organoleptischen und ernährungsphysiologischen Eigenschaften. Dies ist zum einen der Ersatz von Zucker durch Proteine, zum anderen die Anreicherung mit leichtverdaulichen, hochreinen und geschmacksneutralen Proteinen. Beispielsweise ist die Verwendung von Gelatinehydrolysaten vorteilhaft, wenn durch den Austausch von Zucker die Kariogenität von Riegeln vermindert werden soll. Ein anderes Einsatzbeispiel ist die Sportlernahrung. Hier werden Gelatinehydrolysate als Ergänzungsproteine eingesetzt, da sie einen hohen Anteil an speziellen Aminosäuren aufweisen, die für das Wachstum notwendig sind.

Aufgrund der ausgeprägten Klebefähigkeit ist hier der Gelatinehydrolysattyp Gelita-Collagel am besten zum Binden der Trockenstoffe geeignet. Das Gelatinehydrolysat wird den Trockenstoffen als 50 %ige wäßrige Lösung zugesetzt. Eine ausreichende Klebewirkung würde man bereits mit einem Gelita-Collagel-Anteil von 7,5 % erzielen. Um einen ähnlichen Bindungseffekt mit Saccharose zu erreichen, wären deutlich höhere Zuckerkonzentrationen notwendig.

Durch die ausschließliche Verwendung von Gelita-Collagel als Bindemittel lassen sich Riegel mit einer festen, knusprigen Textur und würzigen Geschmacksrichtungen herstellen (Abb.2). Der Zusatz von Zuckeraustauschstoffen und Fetten führt zu einer weicheren und kaufähigeren Struktur. Es hat sich gezeigt, daß Trockenstoffmischungen, die mit 10 % Zuckeraustauschstoff und 5 % GELITA-Collagel gebunden werden, eine optimale, weiche und kaufähige Textur aufweisen. Im folgenden ein Rezepturbeispiel für einen Müsliriegel:

• Ansatzgröße: 100 kg,

• Bindemittelzusatz: 10 kg Sorbit, 5 kg Gelita-Collagel A, 3,75 kg heißes Wasser,

• Trockenstoffansatz: 85 kg.

Anhand dieses Beispiels wird deutlich, daß beim Einsatz von Gelita-Collagel A der Bindemittelanteil bezogen auf die Gesamtrezeptur bei etwa 15% liegt. Im Vergeleich dazu kann der Anteil von Bindemitteln auf Zucker- oder Fettbasis bis zu 45% an der Gesamtrezeptur betragen. Mit Gelita-Collagel A sind also die Hauptbestandteile der Rezeptur geschmacksbestimmend und nicht die Bindemittel.

Ausschlaggebend für die Verwendung von Gelatinehydrolysaten in Proteinriegeln sind nicht ihre technologischen Eigenschaften, sondern die ernährungsphysiologischen und organoleptischen Effekte, die mit diesen Verbindungen erzielt werden können.

Die Proteinriegel sind im allgemeinen mit Schokolade o.ä. überzogen. Sie weisen eine weiche, marzipanähnliche oder eine mehr lockere, schaumartige Textur auf (Abb. 3). Die homogenen, mehr oder weniger lockeren Grundmassen bestehen üblicherweise aus Proteinen, unterschiedlichen Zuckern und je nach Einsatzzweck Fetten, ballaststoffhaltigen Fasern und stückigen Bestandteilen (Trockenfrüchte, Nüsse).

Der ernährungsphysiologische Wert eines Proteins hängt von der Art und Menge der enthaltenen Aminosäuren ab. Durch eine gezielte Auswahl der Proteinrohstoffe ist eine Optimierung der biologischen Wertigkeit von Proteinmischungen möglich. Neben der optimalen Aminosäurezusammensetzung bestimmen deren Verfügbarkeit (Verdaubarkeit) und die Gefahr von möglichen Proteinallergien die Wertigkeit eines Proteins.

Es ist bekannt, daß tierische Proteine im allgemeinen einen Nutzungsgrad von über 90% besitzen, während dieser bei nativen pflanzlichen Proteinen nur bei 60 bis 70% liegt. Die durch Hydrolyse entstandenen Peptidbruchstücke besitzen im Regelfall eine geringere allergene Wirkung als das Ausgangsprotein. Auch haben sie eine bessere Aminosäureverfügbarkeit als nicht hydrolysierte Proteine. Ein großes Problem bei der Verwendung von Proteinhydrolysaten in Lebensmitteln ist der mit steigendem Hydrolysegrad auftretende Bittergeschmack. Ganz anders die Situation bei Gelatinehydrolysaten. Diese haben unabhängig vom Hydrolysegrad keinen bitteren Geschmack. Somit können auch weit abgebaute Peptidstrukturen in Lebensmitteln eingesetzt werden, ohne daß es zu geschmacklichen Veränderungen kommt. Diese Verbindungen sind kaltwasserlöslich, zeigen eine hohe Verdaulichkeit und – da Kollagene bei fast allen Spezies gleich aufgebaut sind – ist das Auftreten von Allergien bis jetzt nicht bekannt.

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