Kein bitterer Geschmack

Luppo Edens

Für Sportler und ernährungsempfindliche Verbraucher bieten Proteinhydrolysate einen wichtigen Vorteil: Sie ermöglichen eine Maximierung der Proteinresorption. Außerdem stellen sie für Personen, die gegen Kuhmilch allergisch sind, eine Alternative zu Produkten auf Sojabasis mit ihren speziellen Nachteilen dar.

Proteinhydrolysate entstehen durch den hydrolytischen Abbau von Proteinen. Das heißt: Die Proteine werden in ihre Peptidbestandteile zerlegt. Da dieser Vorgang vor dem Verzehr stattfindet, kommt es zu keinen allergischen Reaktionen. Die Aufnahme aus dem Magen-Darmtrakt wird erleichtert. Allerdings beeinflussen die bei der Hydrolyse eingesetzten Proteasen Eigenschaften wie Schaumbildung, Emulgierfähigkeit, Geliervermögen, Allergenität und Löslichkeit. Außerdem sind die Hydrolysate, insbesondere solche aus Caseinen, für ihren bitteren Geschmack bekannt.

Im Folgenden wird untersucht, welche Möglichkeiten die genomische Forschung bietet, um die Ursachen der Bitterkeit zu erkennen und Wege zu finden, den bitteren Geschmack zu beseitigen.

Im Jahr 1971 wurde zum ersten Mal ein Zusammenhang zwischen der Bitterkeit von Proteinhydrolysaten und der Aminosäurezusammensetzung der Peptide und deren Hydrophobizität (Q-Wert) festgestellt [1]. Einige Zeit später, im Jahr 1986, ergaben Forschungsarbeiten, dass nur ein sehr kleiner Teil löslicher, stark hydrophober Peptide bitter schmeckt [2].

Wie kann der bittere Geschmack beseitigt werden? Beispielsweise durch den Einsatz von Filtrationsverfahren. Allerdings sind diese nicht 100-%ig erfolgreich. Eine weitere Möglichkeit, ist der Einsatz einer Exoprotease, um die hydrophoben Aminosäuren vom Ende der Peptide abzuspalten. Dadurch verlieren Proteine bis zu einem gewissen Maße ihren bitteren Geschmack, gleichzeitig werden dabei aber auch die wichtigen verzweigten Aminosäuren entfernt. Darüber hinaus können die freien Aminosäuren einen unerwünschten Nachgeschmack verursachen.

Der bittere Geschmack von Proteinhydrolysaten wird im allgemeinen auf einen relativ hohen Anteil an hydrophoben Aminosäuren innerhalb der Peptidkette zurückgeführt. Diese Konstellation liegt zum Beispiel bei Caseinhydrolysaten vor. Allerdings sind Peptide mit hydrophoben Aminosäuren an den C- oder N-Termini anscheinend weniger bitter. Industrielle Proteasen wie Subtilisin und Pepsin können viele hydrophobe Aminosäuren am C-Terminus abspalten, aber nicht Prolinreste. Die Kombination dieser bekannten Endoproteasen mit Prolyl-Oligopeptidase führt zu einer relativ hohen Anzahl an Peptiden mit hydrophoben Aminosäuren an den C-Termini, die sich daher für die Herstellung von nicht bitteren Hydrolysaten eignen.

Im Rahmen von umfangreichen Untersuchungen haben Wissenschaftler von DSM festgestellt, dass die sehr bitteren Peptide einen oder mehrere Prolinreste enthalten. Es wurde daher angenommen, dass die Bitterkeit durch Zugabe von prolinspezifischen Endoproteasen zu bekannten Proteasen verringert werden könnte.

Die Wissenschaftler führten dann ein Screening mit dem lebensmittelgeeigneten Mikroorganismus Aspergillus auf prolin-spezifische Endoproteasen durch. Der Überstand einer Reihe von Aspergilli wurde unter sauren Bedingungen und mit Hilfe von Z-Ala-Pro-pNa erforscht. Einige Stämme zeigten sehr geringe Aktivität. Aus diesen konnten prolin-spezifische Endoproteasen gewonnen werden. Die gereinigten Enzyme wurden analysiert und Teile ihrer Aminosäurensequenz festgestellt. Das Ergebnis war Endo-Pro, ein für Lebensmittel geeignetes Enzym, das die Peptide am C-Terminus des Prolinrestes spaltet.

Zur Untermauerung der Theorie, dass eine Inkubation mit dem Enzympräparat EndoPro den bitteren Geschmack von Proteinhydrolysaten verringern kann, wurden verschiedenen Versuche durchgeführt. Die Bitterkeit des Endproduktes wurde im niederländischen Forschungsinstitut Nizo mit Hilfe eines unabhängigen Sensorikpanels, bestehend aus in Bitterkeitsbestimmungen erfahrenen Testpersonen, beurteilt.

Jede der vier Testpersonen erhielt zwei Caseinhydrolysatproben (ca. 10 ml Lösung mit 3 Gew.-% bzw. 3 Vol.-%, Temperatur 14 °C). Ein Caseinhydrolysat war mit Subtisilin hergestellt und wurde von allen Testpersonen als sehr bitter eingestuft. Im Unterschied dazu beurteilten die Testpersonen Proben, denen EndoPro nach dem Subtisilin-Aufschluss zugegeben worden war, als nicht bitter.

EndoPro reduziert hauptsächlich den bitteren Geschmack. Daneben bietet es aber auch andere Vorteile wie bessere Löslichkeit in Wasser, geringe Allergenität und eine sehr gute Transparenz.

Mit Hilfe von EndoPro lassen sich kleinere Peptidfragmente herstellen, die weniger hydrophob sind und sich daher leichter in Wasser lösen. Auf diese Weise erhöhen sich die Transparenz und die Haltbarkeit von flüssigen Hydrolysaten.

Bestimmte Peptide lösen eher allergische Reaktionen aus als andere. Es gibt Hinweise darauf, dass der Einsatz von EndoPro allergische Reaktionen verringert.

Beispielsweise wurde in Untersuchungen festgestellt, dass prolin-spezifische Endoprotease bei der Behandlung von Zöliakie, einer genetischen Fehlfunktion, die eine allergische Reaktion auf Gluten zur Folge hat, helfen kann. Statistiken belegen, dass in Großbritannien eine von 1000 Personen an dieser Erkrankung leidet, bei der man die Aufnahme von Gluten vollständig meiden muss, da dieses Protein zu einer Verkürzung und Abflachung der Darmzotten führt. Symptome dieser Erkrankung sind Erbrechen, Durchfall oder Verstopfung. Neben dem Ausschluss von Gluten aus der Nahrung haben sich weitere Heilungsmöglichkeiten auf die genetische Modifikation von Weizen konzentriert. Allerdings könnte der dabei entstehende Weizen so tief greifend verändert sein, dass er alle für ihn typischen Eigenschaften verloren hat.

Des Weiteren ergaben Forschungsarbeiten, dass mit dem Zusatz einer bakteriellen Prolyl-Endopeptidase die toxische Wirkung von Gluten in vitro zerstört werden kann. Damit eröffnen sich den an Glutenunverträglichkeit leidenden Menschen neue Möglichkeiten, beschwerdefrei zu bleiben, ohne auf beliebte Lebensmittel wie Brot, Nudeln und Cerealien verzichten zu müssen. Die in den Versuchen eingesetzte Endoprotease war ein im Labor hergestelltes, pH-neutrales Enzym. Im Unterschied dazu stammt das EndoPro-Enzympräparat von DSM aus A. niger. Es zeigt im sauren Milieu eine optimale Aktivität und bietet sich daher als lebensmittelgeeignetes Produkt an. Ob man in der Praxis dieses Enzym auch für den Kampf gegen Zöliakie einsetzen kann, werden weitere Untersuchungen ergeben müssen.

Casein ist ein Hauptbestandteil der Milch. Es ist für die weiße Farbe von Magermilch verantwortlich. Eine Behandlung von Magermilch mit EndoPro macht die Milch transparent, ohne dass dabei die Vitamine und Mineralstoffe der Milch in Mitleidenschaft gezogen werden. Das heißt: Die gesundheitlichen Vorteile von Milch können nun auch solchen Verbrauchergruppen zugänglich gemacht werden, die den Geschmack oder das Aussehen von Milch nicht mögen. Außerdem ergeben sich auch interessante Aspekte für die Entwicklung neuer Produkte: So kann man transparente Milch mit sauren Fruchtsäften wie Orangen- oder Ananassaft kombinieren. Das Ergebnis sind gesunde Fruchtsaftgetränke mit Milchanteil. Der Zusatz von Maxilact, einem Lactase-Enzympräparat, zu derartigen Rezepturen führt zu Produkten, die besonders für Verbraucher mit Lactose-Unverträglichkeit geeignet sind. Maxilact zerlegt die in der Milch vorkommende Lactose in ihre Zuckerbestandteile, die dann vom Körper aufgenommen werden. Auf diese Weise können funktionelle Getränke hergestellt werden, die alle positiven gesundheitlichen Eigenschaften eines Milchgetränks in sich vereinen, aber nicht nach Milch schmecken und auch keine allergischen Gegenreaktionen auslösen können.

[1] Ney, K. H. (1971), Z. Lebensm. Forsch. 147, 64-68

[2] Adler-Nissen, J. (1986), Enzymatic Hydrolysis of food proteins, Elsevier Appl. Sci. Publ., New York

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